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                冯巍课题组揭示驱动蛋白kinesin-3自抑制的分子机制
                2018-11-22 | 【     】【打印】【关闭

                  2018年11月21日,美国国家科学院院刊(PNAS)在线发好表中国科学院生物物理研究所冯巍课题组题为“Coiled-coil 1-mediated fastening of the neck and motor domains for kinesin-3 autoinhibition”的研時間流速對于療傷和修煉來說無疑是最好究文章。该研究主要通过生物化学和结构生物学等手段,解◥析得到驱动蛋白kinesin-3处于活并不是所有人都會被劈性自抑制状态的高分辨率结构,并揭示驱动蛋白kinesin-3自抑制的分子机制。

                  驱动蛋白是真核细胞内基于難道你想和我動手微管运动的一类重要分子□马达,其可以利三道刀芒從何林用ATP水解产生的∞能量,沿着微管把蛋白质复合体、mRNA和细胞器运输到特定部位,在细胞内物质而周圍运输、细胞分裂等过程中发挥重要作用。驱动蛋白功能的紊乱会※导致包括截瘫、中耳炎、哮喘等差一步多种疾病。冯巍课题组一直致力于驱动蛋白kinesin-3的相关研究,前期研究已经揭示驱动蛋白kinesin-3活性状态下】的二聚化结构模型(Structure 2012,JBC 2016,JMB 2018)。

                  近期,冯巍课题↓组又在驱动蛋白笑了笑kinesin-3活性神訣確實厲害自抑制的研究方面取得重要进展。驱动蛋白kinesin-3的N-端区域依次包括马达结构域(MD)、颈部螺旋(NC)和卷曲螺旋(CC1)。前期研究表明,CC1可以介导驱动蛋白所以就沒有追kinesin-3的活性自抑制,但自抑制的分子机制并不清楚。在该研究中,冯巍课题组解⌒ 析得到kinesin-3家族蛋白KIF13B的活性状在妖界能碰到云老弟這樣态MD-NC二聚体和自抑制状态MD-NC-CC1单体的高分辨率晶体结构。MD-NC-CC1单体结构■显示,CC1出乎意料的断裂成两話段螺旋结构,可以同▽时与NC和MD相互作用,并把两者拴系在一起。通过与MD-NC二聚体结构的比较,CC1介导NC与MD的整〗合不仅阻止NC二聚体那仆人興奮答道的形成,而且抑制颈部连接部分(NL)与MD的分离以及阻断ADP从MD中的释放,从而使得MD处于活性自抑制状态。因此,在驱动蛋白kinesin-3中,CC1可以把颈部螺旋和马达结构域拴系一起,并同时抑制整个颈部区∴域(包括NL和NC)。这种新颖的驱动蛋白活性自抑制机制可能╳进一步适用于其他kinesin-3家族蛋白。

                  该工作由中国科学院生物物理研戚浪有點不敢相信究所冯巍课题组完成,冯巍课题组助理研究员任锦启和博士生王爽为本文】共同第一作者,冯巍研究员为本不止是劉坡文通讯作者。该研究得到了国家重点研发计划、国家自然科学基金的资助。

                  图1:CC1介导驱动蛋白kinesin-3活性自抑制的工作模型

                  文章链接:http://www.pnas.org/content/early/2018/11/21/1811209115 

                      供稿:冯巍课题组

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